Nediljko Budiša
| Nediljko "Ned" Budisa | |
Budiša u laboratoriju godine 2012. | |
| Rođenje | 21. studenog 1966. Šibenik, Hrvatska |
|---|---|
| Prebivalište | Njemačka i Kanada |
| Državljanstvo | |
| Polje | Biokemija, Biorganska kemija, Sintetička biologija |
| Institucija | Tehničko Sveučilište u Berlinu i Sveučilište u Manitobi, Winnipeg, Kanada |
| Alma mater | Prirodoslovno-matematički fakultet u Zagrebu |
| Poznat po | inženjerstvu genetičkog koda (Ksenobiologija) |
Nediljko "Ned" Budiša (Šibenik, 21. studenog 1966.) je hrvatski biokemičar, profesor kemije i vođa nacionalne katedre prve klase za kemijsku sintetičku biologiju (Tier 1 Canada Research Chair (CRC) in Chemical Synthetic Biology) na Sveučilištu u Manitobi (Winnipeg, Kanada).[1] Budiša je pionir na području inženjerstva genetičkog koda (upute) i kemijske sintetičke biologije (Ksenobiologije). Njegovo istraživanje ima širok spektar primjena u raznim područjima počevši od bioorganske i biomedicinske kemije, strukturne biologije i biofizike, molekularne biotehnologije te inženjerstva metabolizma i biomaterijala. Autor je za sada jedinog udžbenika u svom istraživačkom području: "Engineering the genetic code: expanding the amino acid repertoire for the design of novel proteins".[2]
Akademski razvoj[uredi]
Budiša je stekao diplomu gimnazijskog nastavnika u kemiji i biologiji 1990. godine na Prirodoslovno-matematičkom fakultetu (PMF) Sveučilišta u Zagrebu, diplomirao je na Molekularnoj biologiji 1993 godine kada ujedno i završava poslijediplomske studije u biofizici na PMF-u. Brani doktorski rad 1997. godine na Tehničkom sveučilištu u Münchenu pod vodstvom profesora Roberta Hubera. Na Tehničkom Sveučilištu u Münchenu uspjeva i habilitirati 2005., te iste godine preuzima vodstvo juniorske istraživačke grupe ("Molekularna Biotehnologija")[3] na Max-Planck-Institutu za Biokemiju u Münchenu. Dobiva poziv (2008. godine) za redovitog sveučilišnog profesora na Tehničkom Sveučilištu u Berlinu (TUB) gdje je vršio znanstveno-nastavnu aktivnost u vremenu 2010-2018. godine.[4] U listopadu 2018. je prihvatio poziv sveučilišta u Manitobi za redovitog profersora kemije i vođu nacionalne katedre prve klase za kemijsku sintetičku biologiju (Tier 1 CRC in Chemical Synthetic Biology). Istovremeno je zadržao status asociranog profesora Tehničkom Sveučilištu u Berlinu. Budiša je također član Centra izvrsnosti “Unifying Systems in Catalysis” Tehničkog sveučilišta u Berlinu (UniSysCat)[5] a bio je i član CIPSM-Centra izvrsnosti Tehničkog sveučilišta u Münchenu u vremenu između 2007. i 2010.[6] Godine 2014. osnovao je prvi uspješni iGEM tim u Berlinu.[7]
Znanstvena djelatnost, otkrića i izumi[uredi]
Budiša je utemeljitelj metode ugradnje aminokiselina u proteine (bjelančevine) pod selekcijskim pritiskom (Selective Pressure Incorporation, SPI[8]) koja omogućuje pojedinačne i višestruke[9] in vivo-ugradnje sintetičkih (ili nekanonskih) analoga prirodnih (kanonskih) aminokiselina, po mogućnosti 'tripletnom prenamjenom' (engleski: codon reassignment) smislenih (sense) kodona genetičkog koda (genske upute).[10] Njegova metodologija omogućuje fine kemijske manipulacije aminokiselinskim pokrajnjim ostacima i to uglavnom prolina, triptofana i metionina; često se ti eksperimenti izvode u sklopu jednostavnog metaboličkog inženjerstva.[11][12] Temeljni cilj njegovih istraživanja i inžinjerskog pristupa biologiji jest prijenos tzv. bio-ortogonalnih fizičko-kemijskih svojstava i reakcija (npr. kemoselektivna ligacija kao što je klik-kemija) te prijenos raznih spektroskopskih svojstva (npr. 'plava'[13] i 'zlatna'[14] fluorescencija) u kemiju živih bića. Na taj način se također eksprimentalno sprovodi obogaćivanje biokemije života i sa elementima kao što je fluor, selen ili telurij koji se javljaju samo u tragovima u metabolizmu živih stanica.[15]
Budiša dobro je poznat po uspostavi upotrebe nekanonskih aminokiselina koje sadrže selen za kristalografiju proteina[16] dok su se aminokiselinski analozi koji sadržavaju fluor, pokazali posebno podesnim za za 19F NMR spektroskopiju[17] i studije proteinskog savijanja (folding). U značajne Budišine izume spadaju i prva demonstracija kako se inženjerstvo genetičkog koda može koristiti kao alat za dizajn terapijskih proteina[18] i ribosomski sintetiziranih peptidnih lijekova[19]. Isto tako, pošlo mu je za rukom sprovesti i inovativno inženjerstvo biomaterijala na bazi adhezivnih (ljepljivih) proteina iz školjaka.[20] U Budišine značajne doprinose ubrajaju se i dizajn kemijskog modela kojim je objasnio ulogu oksidacije metionina u zloćudnoj agregaciji prionskih proteina[21] te otkriće uloge endo/egzo konformacije prolinskog prstena za stabilnost, savijanje (folding) i translaciju proteina.[22][23]
Zajedno s talentiranim suradnikom Vladimirom Kubiškinom sintetizirao je hidrofobni[24] umjetni poliprolin II heliks u sklopu dugoročne istraživačke suradnje s Anne Ullrich s Tehničkog Instituta u Karlsruheu. Njegovi raniji radovi na bio-expresiji prolinskih analoga u kombinaciji sa rezultatima ovog projekta pridonijeli su postavki teorije "alaninskog svijeta".[25] Ona objašnjava zašto je priroda odabrala genetički kod (univerzalan za sva živa bića na zemlji) [26] sa „samo“ 20 kanonskih (standardnih) amino kiselina za ribosomsku sintezu proteina.[27]
Godine 2015, Budišina grupa je uspješno provela dugoročni eksperiment mikrobne laboratorijske evolucije koji je rezultirao potpunom, proteomskom zamjenom svih 20.899 triptofanskih ostataka s tienopirol-alaninom u genetičkom kodu (uputi) bakterije Escherichia coli.[28] Ti rezultati daju čvrstu osnovu za laboratorijsku evoluciju života s alternativnim metabolitima ili sintetičkim (umjetnim) biokemijskim sustavima. Istovremeno taj pristup omogućava razvoj zanimljive tehnologije biološke sigurnosti i bezbjednosti gdje bi sintetičke stanice bile opremljene sa umjetnom genetičkom barijerom - tzv. genetička ogradnja (u engleskom govornom području koristi se izraz: genetic firewall; vidi: Ksenobiologija)[29] te mogu preživjeti samo u neprirodom okolišu tj. antopogenim laboratorijskim uvjetima.
Budiša također je aktivno uključen u raspravu o mogućim društvenim, etičkim i filozofskim utjecajima i posljedicama radikalnog inžinjerstva genetičkog koda (upute) u kontekstu nastojanja stvaranja sintetičkih stanica i života kao platformi za biotehnologiju budućnosti.[30]
Izbor nagrada[uredi]
Poveznice[uredi]
- Homepage of the TU Berlin
- Centar izvrsnosti UniCat
- Talk about the future of Xenobiology
- General talk about Genetic Code Engineering Vladimir Prelog simpozij, Zagreb 2015.
- Built-in drugs could target tissues
- Genetic Code 2.0 - 3 Synthetic Amino Acids Combined Into One Protein
- Oxidation sets off fatal structural change of human prion proteins
- iGEM.Berlin Magnetic e.Coli
- Intestinal bacteria produce mussel adhesive - Crijevne bakterije proizvode samoljepljive proteine iz školjki
- Profesor i hobby boksač (članak na njemačkom)
Vidi također[uredi]
Izvori[uredi]
- PREUSMJERI Predložak:Izvori
- ↑ . Welcome Professor Ned Budisa! - Department of Chemistry (pristupljeno 2020-01-04) ID: welcome_professor_ned_budisa_department_of_chemistry.
- ↑ . knjiga kod Wiley Online Library (pristupljeno 10. kolovoza 2017.) DOI: 10.1002/3527607188.
- ↑ . Molekularna Biotehnologija (pristupljeno 2017-08-10) ID: molekularna_biotehnologija.
- ↑ . web stranica instituta za kemiju TUB (pristupljeno 11. kolovoz 2017) ID: web_stranica_instituta_za_kemiju_tub.
- ↑ . UniSysCat Cluster of Excellence (pristupljeno 2020-01-04) ID: unisyscat_cluster_of_excellence.
- ↑ . List of CIPSM professors (pristupljeno 2017-08-10) ID: list_of_cips_sup_m_sup_professors.
- ↑ . iGEM tim u Berlinu (pristupljeno 2017-08-10) ID: igem_tim_u_berlinu.
- ↑ Budisa, N. (2004). Prolegomena to future efforts on genetic code engineering by expanding its amino acid repertoire, Angewandte Chemie-International Edition, 43, 3387–3428 DOI: 10.1002/anie.20030064.
- ↑ (2010). In Vivo Double and Triple Labeling of Proteins Using Synthetic Amino Acids, Angewandte Chemie-International Edition, 49, 5446-5450 DOI: 10.1002/anie.201000439.
- ↑ (2014). Sense codon emancipation for proteome-wide incorporation of noncanonical amino acids: rare isoleucine codon AUA as a target for genetic code expansion, FEMS Microbiol Letter, 351, 133–44 DOI: 10.1111/1574-6968.12371; PMID 24433543.
- ↑ (2017). Coupling genetic code expansion and metabolic engineering for synthetic cells, Current Opinion in Biotechnology, 48 DOI: 10.1016/j.copbio.2017.02.002.
- ↑ (2017). Design of an S-Allylcysteine in situ production and incorporation system based on a novel pyrrolysyl-tRNA synthetase variant, ChemBioChem, 18, 85-90 DOI: 10.1002/cbic.201600537; PMID 27862817.
- ↑ (2008). Azatryptophans endow proteins with intrinsic blue fluorescence, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 105(42), 16095-16100 DOI: 10.1073/pnas.0802804105; PMID 18854410.
- ↑ (2003). Expansion of the Genetic Code Enables Design of a Novel "Gold" Class of Green Fluorescent Proteins, Journal of Molecular Biology, 328, 977-1202 PMID 12729742.
- ↑ (2017). Biocatalysis with Unnatural Amino Acids: Enzymology Meets Xenobiology, Angewandte Chemie-International Edition, 56, 9680–9703 DOI: 10.1002/anie.201610129; PMID 28085996.
- ↑ (1995). High level biosynthetic substitution of methionine in proteins by its analogues 2-aminohexanoic acid, selenomethionine, telluromethionine and ethionine in Escherichia coli, Eur. J. Biochem, 230, 788-796 DOI: 10.1111/j.1432-1033.1995.0788h.x; PMID 7607253.
- ↑ (2002). Slow Conformational Exchange Processes in Green Fluorescent Protein Variants evidenced by NMR Spectroscopy, J. Am. Chem. Soc., 124, 7932-7942 DOI: 10.1021/ja0257725; PMID 12095337.
- ↑ (1998). Residue specific bioincorporation of non-natural biologically active amino acids into proteins as possible drug carriers. Structure and stability of per-thiaproline mutant or annexin V, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 95, 455-459 PMID 9435213.
- ↑ Budisa, N. (2013). Expanded genetic code for the engineering of ribosomally synthetized and post-translationally modified peptide natural products (RiPPs), Current Opinion in Biotechnology, 24, 591-598 DOI: 10.1016/j.copbio.2013.02.026; PMID 23537814.
- ↑ (2017). Photoactivatable mussel-based underwater adhesive proteins by an expanded genetic code, ChemBioChem, 18, 1819-1823 DOI: 10.1002/cbic.201700327.
- ↑ (2009). Design of anti- and pro-aggregation variants to assess the effects of methionine oxidation in human prion protein, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 106, 7756-7761 DOI: 10.1073/pnas.0902688106; PMID 19416900.
- ↑ (2008). Synthetic Biology of Proteins: Tuning GFP´s Folding and Stability with Fluoroproline, PLoSONE, 3, e1680 DOI: 10.1371/journal.pone.0001680; PMID 18301757.
- ↑ (2015). Entropic Contribution of Elongation Factor P to Proline Positioning at the Catalytic Center of the Ribosome, J. Am. Chem. Soc., 137, 12997–13006 DOI: 10.1021/jacs.5b07427; PMID 26384033.
- ↑ (2018). Transmembrane Polyproline Helix, J. Phys. Chem. Lett., 9(9), 2170–2174 DOI: 10.1021/acs.jpclett.8b00829; PMID 29638132.
- ↑ (2019). Anticipating alien cells with alternative genetic codes: away from the alanine world!, Current Opinion in Biotechnology, 60, 242–249 DOI: 10.1016/j.copbio.2019.05.006; PMID 31279217.
- ↑ (2017). On universal coding events in protein biogenesis, Biosystems, 164, 16–25 DOI: 10.1016/j.biosystems.2017.10.004; PMID 29030023.
- ↑ (2019). The Alanine World Model for the Development of the Amino Acid Repertoire in Protein Biosynthesis, Int. J. Mol. Sci., 20(21), 5507 DOI: 10.3390/ijms20215507.
- ↑ (2015). Chemical evolution of a bacterial proteome, Angewandte Chemie-International Edition, 54, 10030-10034 DOI: 10.1002/anie.201502868. NIHMSID: NIHMS711205
- ↑ (2011). On the Road towards Chemically Modified Organisms Endowed with a Genetic Firewall, Angewandte Chemie-International Edition, 50, 6960–6962 DOI: 10.1002/anie.201103010; PMID 21710510.
- ↑ (2018). Xenobiology: State-of-the-art, Ethics and Philosophy of new-to-nature organisms, Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology, 162, 301-315 DOI: 10.1007/10_2016_14; ISSN 0724-6145.
- ↑ . BioFuture Award profile (pristupljeno 2017-08-10) ID: biofuture_award_profile.
- ↑ . UniCat - Publication Award Fluorine Chemistry (pristupljeno 2017-10-16) ID: unicat_publication_award_fluorine_chemistry.