Razlika između inačica stranice »Proteinska domena«

Izvor: Hrvatska internetska enciklopedija
Skoči na:orijentacija, traži
(Bot: Automatski unos stranica)
 
m (Bot: Automatska zamjena teksta (-{{cite web +{{Citiranje web))
Redak 1: Redak 1:
<!--'''Proteinska domena'''-->'''Proteinska domena''' je dio [[polipeptidni lanac|polipeptidnog]] lanca. Dostatno je stabilna da je u stanju da može obavljati određene fizikalne ili kemijske zadaće. Zadaće koje može obavljati su vezanje određenog [[supstrat]]a ili nekog [[ligand]]a.<ref name="Mildner">{{cite web|author=Boris Mildner|title=Proteini i njihove trodimenzionalne strukture|url=https://www.pmf.unizg.hr/_download/repository/14obk-p5-strukture_proteina%5B1%5D.pdf|work=Proteini i njihove trodimenzionalne strukture|publisher=PMF Zagreb|pages=27, 60|accessdate=15. kolovoza 2015.}}</ref>  
<!--'''Proteinska domena'''-->'''Proteinska domena''' je dio [[polipeptidni lanac|polipeptidnog]] lanca. Dostatno je stabilna da je u stanju da može obavljati određene fizikalne ili kemijske zadaće. Zadaće koje može obavljati su vezanje određenog [[supstrat]]a ili nekog [[ligand]]a.<ref name="Mildner">{{Citiranje web|author=Boris Mildner|title=Proteini i njihove trodimenzionalne strukture|url=https://www.pmf.unizg.hr/_download/repository/14obk-p5-strukture_proteina%5B1%5D.pdf|work=Proteini i njihove trodimenzionalne strukture|publisher=PMF Zagreb|pages=27, 60|accessdate=15. kolovoza 2015.}}</ref>  


Jednostavni [[protein]]i imaju samo jednu domenu. Osobito je to izraženo kod proteina koji koji reagiraju s jednim supstratom. Takvi proteini su npr. [[mioglobin]], [[lizozim]] i [[trioza-fosfat-izomeraza]]. Za razliku od jednostavnih, ako proteini mogu vezati više supstrata imaju nekoliko domena. Takvi se mogu međusobno udruživati, čime nastaju funkcionalni proteini koji su izgrađeni od nekoliko [[peptid|polipeptidnih]] lanaca (podjedinica). Zovemo ih oligomerni proteini. Ako su polipeptidni lanci koje sadrže istovjetni, nazivamo ih homomerima. Uglavnom su to homodimeri. Ako nisu istovjetni, nazivamo ih heteromerima.<ref name="Mildner"/>
Jednostavni [[protein]]i imaju samo jednu domenu. Osobito je to izraženo kod proteina koji koji reagiraju s jednim supstratom. Takvi proteini su npr. [[mioglobin]], [[lizozim]] i [[trioza-fosfat-izomeraza]]. Za razliku od jednostavnih, ako proteini mogu vezati više supstrata imaju nekoliko domena. Takvi se mogu međusobno udruživati, čime nastaju funkcionalni proteini koji su izgrađeni od nekoliko [[peptid|polipeptidnih]] lanaca (podjedinica). Zovemo ih oligomerni proteini. Ako su polipeptidni lanci koje sadrže istovjetni, nazivamo ih homomerima. Uglavnom su to homodimeri. Ako nisu istovjetni, nazivamo ih heteromerima.<ref name="Mildner"/>


Proteinske domene u većini su modularne. Sličnost pokazuju u i u primarnom nizu i u trodimenzijskom obliku. <ref name="Mildner"/>
Proteinske domene u većini su modularne. Sličnost pokazuju u i u primarnom nizu i u trodimenzijskom obliku. <ref name="Mildner"/>
Čest je slučaj da su dijelovi [[Primarna proteinska struktura|primarne strukture]] bjelančevina organizirani u prostorno cjelovite domene, kojima strukturu određuju dijelovi [[gen]]a. Kod raznih bjelančevina sličnih funkcija pojavljuju se srodne domene, zbog čega se izvodi zaključak da su i bjelančevine i geni koji određuju [[proteinska struktura|bjelančevinsku strukturu]] građeni [[modul]]arno. Modularnost olakšava objašnjenje njihove [[evolucija|evolucije]].<ref>{{cite web|author=|title=bjelančevine|url=http://www.enciklopedija.hr/natuknica.aspx?ID=7975|work=Hrvatska enciklopedija|publisher=LZMK|accessdate=15. kolovoza 2015.}}</ref>  
Čest je slučaj da su dijelovi [[Primarna proteinska struktura|primarne strukture]] bjelančevina organizirani u prostorno cjelovite domene, kojima strukturu određuju dijelovi [[gen]]a. Kod raznih bjelančevina sličnih funkcija pojavljuju se srodne domene, zbog čega se izvodi zaključak da su i bjelančevine i geni koji određuju [[proteinska struktura|bjelančevinsku strukturu]] građeni [[modul]]arno. Modularnost olakšava objašnjenje njihove [[evolucija|evolucije]].<ref>{{Citiranje web|author=|title=bjelančevine|url=http://www.enciklopedija.hr/natuknica.aspx?ID=7975|work=Hrvatska enciklopedija|publisher=LZMK|accessdate=15. kolovoza 2015.}}</ref>  


== Vidi ==
== Vidi ==

Inačica od 00:37, 2. prosinca 2021.

Proteinska domena je dio polipeptidnog lanca. Dostatno je stabilna da je u stanju da može obavljati određene fizikalne ili kemijske zadaće. Zadaće koje može obavljati su vezanje određenog supstrata ili nekog liganda.[1]

Jednostavni proteini imaju samo jednu domenu. Osobito je to izraženo kod proteina koji koji reagiraju s jednim supstratom. Takvi proteini su npr. mioglobin, lizozim i trioza-fosfat-izomeraza. Za razliku od jednostavnih, ako proteini mogu vezati više supstrata imaju nekoliko domena. Takvi se mogu međusobno udruživati, čime nastaju funkcionalni proteini koji su izgrađeni od nekoliko polipeptidnih lanaca (podjedinica). Zovemo ih oligomerni proteini. Ako su polipeptidni lanci koje sadrže istovjetni, nazivamo ih homomerima. Uglavnom su to homodimeri. Ako nisu istovjetni, nazivamo ih heteromerima.[1]

Proteinske domene u većini su modularne. Sličnost pokazuju u i u primarnom nizu i u trodimenzijskom obliku. [1] Čest je slučaj da su dijelovi primarne strukture bjelančevina organizirani u prostorno cjelovite domene, kojima strukturu određuju dijelovi gena. Kod raznih bjelančevina sličnih funkcija pojavljuju se srodne domene, zbog čega se izvodi zaključak da su i bjelančevine i geni koji određuju bjelančevinsku strukturu građeni modularno. Modularnost olakšava objašnjenje njihove evolucije.[2]

Vidi

Izvori

  1. 1,0 1,1 1,2 {{
    1. if:
    ||
    Morate navesti naslov = i url = dok rabite {{[[Predložak:Citiranje web},
    |Citiranje web},

]]}},

  • {{
    1. if:
    ||
    Morate navesti naslov = i url = dok rabite {{[[Predložak:Citiranje web},
    |Citiranje web},
  • ]]}},

  • Hrvatska enciklopedija, LZMK, Alfa-uzvojnica, pristupljeno 16. kolovoza 2015.
  • Hrvatska enciklopedija, LZMK, Beta-struktura proteina, pristupljeno 16. kolovoza 2015.]