Datoteka:Structure and function of the nuclear lamina.jpg
Izvor: Hrvatska internetska enciklopedija
Veličina ovog prikaza: 800 × 395 piksela. Ostale razlučivosti: 320 × 158 piksela | 640 × 316 piksela | 1.200 × 593 piksela.
Vidi sliku u punoj veličini ((1.200 × 593 piksela, veličina datoteke: 133 KB, <a href="/wiki/MIME" title="MIME">MIME</a> tip: image/jpeg))
|
Ova je datoteka sa stranica Zajedničkog poslužitelja Zaklade Wikimedije i smiju je rabiti drugi projekti. Opis s njezine stranice s opisom datoteke prikazan je ispod. |
| Opis |
English: Structure and function of the nuclear lamina. The nuclear lamina lies on the inner surface of the inner nuclear membrane (INM), where it serves to maintain nuclear stability, organize chromatin and bind nuclear pore complexes (NPCs) and a steadily growing list of nuclear envelope proteins (purple) and transcription factors (pink). Nuclear envelope proteins that are bound to the lamina include nesprin, emerin, lamina-associated proteins 1 and 2 (LAP1 and LAP2), the lamin B receptor (LBR) and MAN1. Transcription factors that bind to the lamina include the retinoblastoma transcriptional regulator (RB), germ cell-less (GCL), sterol response element binding protein (SREBP1), FOS and MOK2. Barrier to autointegration factor (BAF) is a chromatin-associated protein that also binds to the nuclear lamina and several of the aforementioned nuclear envelope proteins. Heterochromatin protein 1 (HP1) binds both chromatin and the LBR. ONM, outer nuclear membrane [9]. Coutinho et al. Immunity & Ageing 2009 6:4 doi:10.1186/1742-4933-6-4 Русский: "Структура и функции ядерной ламины". Ядерная ламина прилегает к внутренней поверхности внутренней ядерной мембраны (INM) и помогает поддерживать ядро в стабильном состоянии, участвует в организации хроматина, связывает ядерные поры. Также ядерная ламина взаимодействует с белками ядерной оболочки, число которых в последнее время постоянно растёт благодаря новым открытиям. Белки отмечены пурпурным цветом. Среди белков оболочки, связывающихся с мембраной - такие белки, как несприн, эмерин, LAP1, LAP2, рецептор ламина B и MAN1. Также к ламине присоединяются факторы транскрипции, такие как retinoblastoma transcriptional regulator (RB), germ cell-less (GCL), sterol response element binding protein (SREBP1), FOS and MOK2. |
| Datum | |
| Izvor | Molecular ageing in progeroid syndromes: Hutchinson-Gilford progeria syndrome as a model (Review) |
| Autor | Henrique Douglas M Coutinho , Vivyanne S Falcão-Silva, Gregório Fernandes Gonçalves and Raphael Batista da Nóbrega |
| Dopuštenje (Naknadna uporaba ove datoteke) |
© 2009 Coutinho et al; licensee BioMed Central Ltd. This is an Open Access article distributed under the terms of the Creative Commons Attribution License (https://creativecommons.org/licenses/by/2.0), which permits unrestricted use, distribution, and reproduction in any medium, provided the original work is properly cited. |
Ova datoteka je licencirana pod Creative Commons Imenovanje 2.0 nelokaliziranom licencijom.
- Slobodno smijete:
- dijeliti – umnožavati, distribuirati i javnosti priopćavati djelo
- remiksirati – prerađivati djelo
- Pod sljedećim uvjetima:
- imenovanje autora – Morate pripisati odgovarajuće autorske zasluge, dati poveznicu na licenciju, te naznačiti jesu li načinjene promjene autorskog djela. Prethodno navedeno možete učiniti na svaki razuman način, ali ne na način koji bi sugerirao da Vi ili Vaše korištenje licencorova djela ima izravno licencorovo odobrenje.
Povijest datoteke
Kliknite na datum/vrijeme kako biste vidjeli datoteku kakva je tada bila.
| Datum/Vrijeme | Minijatura | Dimenzije | Suradnik | Komentar | |
|---|---|---|---|---|---|
| sadašnja | 10:52, 3. siječnja 2010. | | 1.200 × 593 (133 KB) | CopperKettle | {{Information |Description={{en|1=Structure and function of the nuclear lamina. The nuclear lamina lies on the inner surface of the inner nuclear membrane (INM), where it serves to maintain nuclear stability, organize chromatin and bind nuclear pore compl |
Poveznice
Na ovu sliku vode poveznice sa sljedećih stranica:
