Fibronektin je vrsta glikoproteina. Adhezivan je (M 220-240 000). Nalazi se u bazalnoj lamini, na staničnoj površini, amorfnoj medustaničnoj tvari i u krvnoj plazmi.[1]
Visoke je molekulske mase (~440kDa). Povezuje se sa receptorskim bjelančevina koje se protežu sa stanične membrane, zvanim integrini..[2]
Postoji u obliku proteinskog dimera, sastavljenog od dva istovjetna monomera koje povezuje par disulfidnih veza.[3]
Ima specifična vezna mjesta za sastavne djelove izvanmatične matrice kao što su kolagen, proteoglikan (heparan sulfat, npr. sindekan), fibrin, fibrinogen, bakterije i DNK[4] odnosno za stanice, kolagen i glikozaminoglikane na veznim mjestima duž molekule.[1]
Zbog ovih raznolikih veznih mjesta može djelovati kao integrirajući protein u izvanstaničnoj matrici. Vrlo je bitan u ranim stadijima zacjeljivanja rane zato što ukriženo povezuje, prije nego što fibroblasti počnu odlagati kolagen.[4] Fibronektin se tad vezuje za stanične pločice tijekom zgrušavanja krvi i facilitiranju kretanja stanica ka pogođenom području dok rana zarasta.[5]
Uloga mu je omogućiti prianjanje i kretanje stanica na podlozi.[1] Fibronektin povezuje stanice s kolagenskim vlaknima u izvanstaničnoj matrici, dopuštajući stanicama kretati se kroz matricu. Vezuje kolagen s integrinima sa stanične površine, čime uzrokuje reorganiziranje staničnog kostura na facilitiranje staničnog kretanja.[5] Igra važnu ulogu u staničnoj adheziji, staničnom rastu, staničnoj migraciji i staničnoj diferencijaciji i važana je u procesima zarastanja rana i razvitka embrija.[2] Izmijenjeno fibronektinsko iskazivanje, degradacija i organizacija povezuje se s mnoštvom patoloških pojava, poput raka i fibroze.[6]
Fibronektine izlučuju stanice u nesavinutom, neaktivnom obliku.[5] Sintetiziraju ga fibroblasti i neke epitelne stanice. U malignim stanicama sinteza fibronektina je manjkava.[1] Fibronektin proizvodi jedan jedini gen, ali alternativno izrezivanje (alternativni splicing) njegove pre-mRNK vodi ka stvaranju nekolicine izoforma. Nastaje vezanjem razgranjenih ugljikohidrata na bjelančevinsku osnovu, a prevladava bjelančevinski dio. Multiadhezivni glikoproteini slični fibronektinu su laminin i hondornektin.[7]
Vezivanjem za integrine odmotava fibronektinske molekule, dopuštajući im formirati dimere tako da mogu ispravno funkcionirati.[5] U kralježnjaka su dvije vrste fibronektina:[2]
- topivi u plazmi (nekad zvan "hladno-netopivi globulin", Clg) , glavna bjelančevinska sastavnica krvne plazme (300 μg/ml), proizvode ga hepatociti u jetrima
- netopivi stanični fibronektin, glavna sastavnica izvanstanične matcie. Izlučuju ga razne stanice, prije svega fibroblasti, kao otopivi bjelančevinski dimer, potom asembliran u neotopivu matricu u složenom procesu u stanici.
Vidi
Izvori
- ↑ 1,0 1,1 1,2 1,3 Medicinski leksikon Fibronektin (pristupljeno 24. studenoga 2016.)
- ↑ 2,0 2,1 2,2 "Fibronectin at a glance". Journal of Cell Science 115 (Pt 20): 3861–3. listopad 2002. doi:10.1242/jcs.00059. PMID 12244123
- ↑ Pankov R, Yamada KM (Oct 2002). "Fibronectin at a glance". Journal of Cell Science. 115 (Pt 20): 3861–3. doi:10.1242/jcs.00059. PMID 12244123.
- ↑ 4,0 4,1 Perpetuum Lab Forum Fibronektin - Upala i imunopatologija (pristupljeno 24. studenoga 2016.)
- ↑ 5,0 5,1 5,2 5,3 Plopper G (2007). The extracellular matrix and cell adhesion, in Cells (eds Lewin B, Cassimeris L, Lingappa V, Plopper G). Sudbury, MA: Jones and Bartlett. ISBN 0-7637-3905-7
- ↑ "Fibronectin expression modulates mammary epithelial cell proliferation during acinar differentiation". Cancer Research 68 (9): 3185–92. svibanj 2008. doi:10.1158/0008-5472.CAN-07-2673. PMC 2748963. PMID 18451144. //www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2748963/
- ↑ Prirodoslovno-matematički fakultet u Splitu 2. Vezivno tkivo, slajd 13 (pristupljeno 24. studenoga 2016.)