Suradnik10 u (test) 17:19, 21. svibanj 2026.

2026-05-21T17:19:34Z

←Starija inačica		Inačica od 21. svibanj 2026. u 17:19
Redak 39:		Redak 39:
	{{Izvori}}		{{Izvori}}

	[[Kategorija:~~Bjelnačevine~~]]		[[Kategorija:Bjelančevine]]

WikiSysop: Stvorena nova stranica sa sadržajem: »'''Kinezin''' je hodajući motorni protein u eukariotima koji dobiva energiju pretvorbom kemijske energije hidrolizom iz adenozin trifosfata (ATP) u mehaničku energiju potrebnu za kretanje. Uloga kinezina očituje se u transportu raznih molekula duž mikrotubula, prema plus kraju, od njihovog središta prema periferiji.{{Citiranje časopisa|last=Qin J, Zhang H, Geng Y, Ji...«.

2025-06-02T11:55:32Z

Stvorena nova stranica sa sadržajem: »'''Kinezin''' je hodajući motorni protein u eukariotima koji dobiva energiju pretvorbom kemijske energije hidrolizom iz adenozin trifosfata (ATP) u mehaničku energiju potrebnu za kretanje. Uloga kinezina očituje se u transportu raznih molekula duž mikrotubula, prema plus kraju, od njihovog središta prema periferiji.<ref name=":0">{{Citiranje časopisa|last=Qin J, Zhang H, Geng Y, Ji...«.

Nova stranica

'''Kinezin''' je hodajući [[motorni protein]] u [[Eukarioti|eukariotima]] koji dobiva energiju pretvorbom kemijske energije hidrolizom iz [[Adenozin trifosfat|adenozin trifosfata]] (ATP) u mehaničku energiju potrebnu za kretanje. Uloga kinezina očituje se u transportu raznih [[molekula]] duž [[Mikrotubuli|mikrotubula]], prema plus kraju, od njihovog središta prema periferiji.<ref name=":0">{{Citiranje časopisa|last=Qin J, Zhang H, Geng Y, Ji Q|date=2020|title=How Kinesin-1 Utilize the Energy of Nucleotide: The Conformational Changes and Mechanochemical Coupling in the Unidirectional Motion of Kinesin-1|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32972035/|journal=Int J Mol Sci|volume=21 (18)|pages=6977}}</ref><ref>{{Citiranje časopisa|last=Sweeney HL, Holzbaur ELF|date=2018|title=Motor Proteins|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29716949/|journal=Cold Spring Harb Perspect Biol|volume=10 (5)|pages=a021931}}</ref> Ovaj tip transporta poznat je pod nazivom anterogradni transport. Suprotno, [[Dinein|dineini]] su motorni hodajući proteini koji koriste retrogradni transport, prema minus kraju mikrotubula.

== Superobitelj kinezina ==
Kinezini su podijeljeni u 14 klasa (kinezin-1 do kinezin-14) na temelju filogenetske analize njihovih motoričkih ili katalitičkih domena.<ref name=":1">{{Citiranje časopisa|last=Ali I, Yang WC.|date=2020|title=The functions of kinesin and kinesin-related proteins in eukaryotes|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC7513868/|journal=Cell Adh Migr|volume=14 (1)|pages=139-152}}</ref>

== Struktura ==

=== Sveukupna struktura ===
[[Datoteka:Kinezin.png|mini|Struktura hodajućeg proteina kinezina-1 koji se kreće prema pozitivnom kraju mikrotubula. Slika je napravljena pomoću vizualizatora Discovery studio 3.5.]]
Članovi superobitelji variraju po svojoj strukturnoj i funkcionalnoj sličnosti. [[Prototip|Prototipom]] se smatra kinezin-1, heterotetramer, sastavljen od dva teška i dva laka lanca. Struktura kinezina-1 može se podijeliti u tri domene, na domenu glave (motoričku domenu), repnu domenu i stabljičnu domenu. Dvije motoričke domene (također nazvane motornim domenama ili katalitičkim motorima), komponente su teških lanaca. Sastoje se od mjesta vezanja nukleotida i vezanja mikrotubula te su visoko očuvane u obitelji kinezina. Poveznica kinezina-1, koja spaja motoričku i stabljičnu domenu naziva se veznim vratnim područjem a poznata je po fleksibilnosti i važnoj ulozi u određivanju smjera kretanja. Konformacijske promjene veznog vratnog područja u različitim stanjima vezanja [[Nukleotidi|nukleotida]] ključni su procesi u kretanju kinezina-1.<ref name=":0" />

Motorička i repna domena povezane su dugim ⍺-heliksom, koji se naziva domenom stabljike. Repna domena kinezina-1 koristi se za vezanje s "teretom". Ovi proteini imaju različite repne domene, koje mogu vezati laki lanac za interakciju s različitim teretom.<ref name=":0" />

=== Motorička domena kinezina ===
[[Datoteka:Kinezin 2.jpg|mini|Struktura motorne domene proteina kinezina-1 i molekule ATP-a. (a) Motorna domena kinezina-1. (b) Struktura molekule ATP-a. Slika je napravljena pomoću vizualizatora Discovery studio 3.5.]]
Motorička domena kinezina, očuvano je katalitičko područje poznato kao domena „motora ili glave“. Sastoji se od 350 [[aminokiselina]] s oko 40% identičnosti unutar superobitelji kinezina te je tipične građe koja obuhvaća središnji β-list od osam niti i tri ⍺-heliksa na svakoj strani.<ref name=":1" />

Motorička domena ima dva odvojena mjesta vezanja, jedno za mikrotubule i jedno za ATP.<ref name=":1" />

== Kretanje kinezina ==

=== Smjer kretanja ===
Kinezini su većinom, poznati po kretanju prema plus kraju mikrotubula no postoje i oni s drugačijim tipovima kretanja. Budući da se motorna domena prototipa kinezina-1 nalazi na N-terminalnom dijelu proteina, on pripada kinezinu N-tipa. Kinezini s motoričkom domenom smještenom u sredini su proteini M-tipa dok su oni s motoričkom domenom na C-terminalnom dijelu, proteini C-tipa. Usmjerenost kinezina u hodu varira s različitim lokacijama motoričke domene. Kinezini N-tipa (većina članova obitelji kinezina) hodaju prema plus kraju mikrotubula. Nasuprot tome, kinezin C-tipa (uglavnom potporodica kinezina-14) hoda prema minus kraju mikrotubula. Kinezin M-tipa (uglavnom potporodica kinezina-13) poseban je jer ima jednodimenzionalnu difuziju prema oba kraja mikrotubula.<ref name=":0" />

=== Mehanizam kretanja kinezina ===
[[Datoteka:Kinesin movement.png|mini|Mehanizam kretanja kinezina. (1) Otpuštanje anorganskog fosfata (Pi) iz zaostale motoričke domene. (2) Vezanje ATP-a na vodeću motornu domenu. (3) Povlačenje zaostale motoričke domene na sljedeće mjesto vezanja (4) Vezanje nove vodeće motoričke domene za mikrotubul i otpuštanje ADP-a.]]
U početku su obje motoričke domene snažno vezane za mikrotubule te je inhibirano vezanje ATP-a na vodeću motoričku domenu. Otpuštanje anorganskog fosfata (Pi) iz zaostale motoričke domene potiče njezino odvajanje od mikrotubula nakon čega vodeća domena veže ATP. Time je potaknuto povlačenje zaostale motoričke domene na sljedeće vezno mjesto duž mikrotobula čime ona postaje novom vodećom domenom. Nakon zamijene položaja dviju domena, nova vodeća domena čvrsto je vezana i otpušta ADP. Zaostala domena podvrgava se [[Hidroliza|hidrolizi]] ATP-a i otpušta Pi za nastavak ciklusa.<ref name=":0" /><ref>{{Citiranje časopisa|last=Cochran JC, Kull FJ.|date=2008|title=Kinesin motors: no strain, no gain|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18805085/|journal=Cell|volume=134 (6)|pages=918-9}}</ref>

== Osnovne funkcije kinezina ==
Glavna funkcija kinezina je unutarstanični transport [[vezikula]] i staničnih [[organela]]. Ovakav način transporta omogućuje staničnu diobu, pokretljivost stanice te održavanje normalne stanične morfologije. Kinezini prenose [[Intermedijarni filament|intermedijarne filamente]], [[:bs:Ribonukleoprotein|ribonukleoproteinske čestice]] i sekretorne vezikule.<ref>{{Citiranje časopisa|last=H. Kojima and E. Muto and H. Higuchi and T. Yanagida.|date=1997|title=Mechanics of single kinesin molecules measured by optical trapping nanometry|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0006349597782316?via%3Dihub|journal=Biophysical Journal|volume=2012|pages=2022}}</ref> S obzirom na to da se vezikule i organeli prenose putem mikrotubula, one izbjegavaju prenapučenu citoplazmu i time puno brže prelaze veće unutarstanične udaljenosti od molekula koje se ne prenose kinezinima. Također imaju važnu ulogu u formiranju [[Diobeno vreteno|diobenog vretena]] – održavaju ga bipolarnim te omogućuju njegovo produljenje – stanice bez kinezina ne uspijevaju formirati diobeno vreteno. Od svih tkiva, najvažniju funkciju ostvaruju u živčanom tkivu, gdje posreduju u vezikularnom transportu. Sudjeluju u [[Sinapsa|sinaptičkom prijenosu]] tako što prenose vezikule iz staničnog tijela u presinaptičku regiju aksona, koja se nalazi na pozitivnom kraju mikrotubula.<ref>{{Citiranje časopisa|last=Ali I, Yang WC|date=2020|title=The functions of kinesin and kinesin-related proteins in eukaryotes|url=https://www.tandfonline.com/doi/full/10.1080/19336918.2020.1810939|journal=Cell Adh Migr|volume=14 (1)|pages=139-152}}</ref>

== Interakcije s drugim proteinima ==
Najproučavanija interakcija kinezina je s motornim proteinom dineinom. [[Dinein]] je motorni protein sličan kinezinu, no razlikuje se u strukturi i smjeru kretanja. Smatra se da je interakcija ova dva proteina vrlo dinamična i strogo regulirana. Uočeno je da kinezin i dinein mogu zajedno prenositi teret tzv. „handsoff“ mehanizmom prilikom kojeg jedan drugome dodaju teret. Također je uočeno da u određenim uvjetima postoji kompeticija između proteina – vezanje molekule za jedan od proteina ovisi o relativnim silama i o vezanju regulatornih molekula kao što su GTPaze ili MAPs. Iako su ove interakcije uočene i aktivno se proučavaju, i dalje se ne zna na koji način i zbog čega kinezin i dinein stupaju u interakciju.<ref>{{Citiranje časopisa|last=Ligon LA, Tokito M, Finklestein JM, Grossman FE, Holzbaur EL|date=2004|title=A direct interaction between cytoplasmic dynein and kinesin I may coordinate motor activity|url=https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/14985359/|journal=J Biol Chem|volume=279 (18)|pages=19201-8}}</ref>

== Važnost kinezina u bolesti ==
Zbog svoje uloge u sinaptičkom prijenosu, kinezini se često asociraju s neurodegenerativnim bolestima kao što su [[Alzheimerova bolest|Alzheimerova]] i [[Parkinsonova bolest]]. Smatra se da disfunkcionalni kinezini pridonose nakupljanju toksičnih proteina u mozgu, što doprinosi razvoju bolesti. Promijenjene ekspresije kinezina primijećene su i u različitim vrstama karcinoma, što može dovoditi do nepravilne i/ili prekomjerne stanične diobe.<ref>{{Citiranje časopisa|last=Guillaud L, El-Agamy S, Otsuki M, Terenzio M|date=2020|title=Anterograde Axonal Transport in Neuronal Homeostasis and Disease|url=https://doi.org/10.3389/fnmol.2020.556175|journal=Frontiers in Molecular Neuroscience}}</ref>

== Izvori ==
{{Izvori}}

[[Kategorija:Bjelnačevine]]

Kinezin - Povijest promjena

Suradnik10 u (test) 17:19, 21. svibanj 2026.