Suradnik10 u (test) 01:14, 4. ožujak 2026.

2026-03-04T01:14:34Z

←Starija inačica		Inačica od 4. ožujak 2026. u 01:14
Redak 1:		Redak 1:
	Kalretikulin je ~~jedan~~ od glavnih bjelančevina ~~endoplazmatskog retikuluma~~, a glavne uloge su mu potpomaganje smatanja proteina i održavanje homeostaze kalcija. Iznimno je negativno nabijen protein čija je masa 60kDa, a izoelektrična točka mu ima vrijednost od 4,7.<ref>{{Citiranje knjige\|last=Coppolino, M. G. & Dedhar, S\|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1220642/pdf/10567207.pdf\|title=Molecules in focus Calreticulin}}</ref>		'''Kalretikulin''' je jedna od glavnih [[bjelančevina]] [[endoplazmatska mrežica\|endoplazmatske mrežice]], a glavne uloge su mu potpomaganje smatanja proteina i održavanje [[homeostaza\|homeostaze]] kalcija. Iznimno je negativno nabijen protein čija je masa 60kDa, a izoelektrična točka mu ima vrijednost od 4,7.<ref>{{Citiranje knjige\|last=Coppolino, M. G. & Dedhar, S\|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1220642/pdf/10567207.pdf\|title=Molecules in focus Calreticulin}}</ref>

	== Struktura ==		== Struktura ==

WikiSysop: Stvorena nova stranica sa sadržajem: »Kalretikulin je jedan od glavnih bjelančevina endoplazmatskog retikuluma, a glavne uloge su mu potpomaganje smatanja proteina i održavanje homeostaze kalcija. Iznimno je negativno nabijen protein čija je masa 60kDa, a izoelektrična točka mu ima vrijednost od 4,7.{{Citiranje knjige|last=Coppolino, M. G. & Dedhar, S|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1220642/pdf/10567207.pdf|title=Molecules in focus Calreticulin}} ==...«.

2025-06-02T11:58:34Z

Stvorena nova stranica sa sadržajem: »Kalretikulin je jedan od glavnih bjelančevina endoplazmatskog retikuluma, a glavne uloge su mu potpomaganje smatanja proteina i održavanje homeostaze kalcija. Iznimno je negativno nabijen protein čija je masa 60kDa, a izoelektrična točka mu ima vrijednost od 4,7.<ref>{{Citiranje knjige|last=Coppolino, M. G. & Dedhar, S|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1220642/pdf/10567207.pdf|title=Molecules in focus Calreticulin}}</ref> ==...«.

Nova stranica

Kalretikulin je jedan od glavnih bjelančevina endoplazmatskog retikuluma, a glavne uloge su mu potpomaganje smatanja proteina i održavanje homeostaze kalcija. Iznimno je negativno nabijen protein čija je masa 60kDa, a izoelektrična točka mu ima vrijednost od 4,7.<ref>{{Citiranje knjige|last=Coppolino, M. G. & Dedhar, S|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1220642/pdf/10567207.pdf|title=Molecules in focus Calreticulin}}</ref>

== Struktura ==
Struktura kalretikulina podijeljena je na tri funkcionalne domene: N, P i C domena. C domena posjeduje najveći kapacitet za vezanje kalcija, dok P domena bogata prolinom ima veliki afinitet za vezanje kalcija no mali kapacitet. N domena sadrži fosforilacijsko mjesto, mjesto za vezanje hormonskih receptora i podjedinica integrina.<ref>{{Citiranje časopisa|last=Krause, K.-H. & Michalak, M.|date=1997|title=Calreticulin Meeting Review|url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S009286740081884X?via%3Dihub|journal=Cell|volume=88}}</ref>

== Lokacija ==
Inače rezidentni protein ER-a, može se još naći i u perforinima CD8+ stanica, akrosomi spermija, slini krpelja i u krvi.<ref name=":0">{{Citiranje časopisa|last=Michalak, M., Corbett, E. F., Mesaeli, N., Nakamura, K. & Opas, M|date=1999|title=Calreticulin : one protein, one gene, many functions|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1220642/pdf/10567207.pdf|journal=Biochem. J|volume=344}}</ref>

== Funkcije ==
Kalretikulin sudjeluje u velikom broju funkcija stanice, a dvije su njegove najbitnije uloge u ER-u regulacija homeostaze Ca2+ i uloga šaperona. Druge uloge u ER-u su modulacija unosa i izlaska Ca2+ putem SERCA i InsP3 proteina, modulacija degradacije ostalih šaperona itd. Osim funkcija unutar ER, kalretikulin izvan njega može modulirati staničnu adheziju, signalizaciju Ca2+ ionima ovisnu o integrinima, ekspresiju gena ovisnu o vezanju steroida itd.<ref name=":0" />

=== Lektin-like šaperon ===
Ulogu šaperona kalretikulin obavlja poput lektina - veže nezrele glikoproteine tako što prepoznaje terminalnu glukozu te manozne dijelove preko Glc1Man9GlcNAc2 oligosaharida. Osim oligosaharida veže kalcij koji je neophodan za funkciju kalretikulina kao i za vezanje drugih proteina šaperona u kompleks. Ukoliko šaperoni pravilno smotaju protein, s njega će se ukloniti i zadnja molekula glukoze te će moći izaći iz ER-a.<ref>{{Citiranje časopisa|last=Jiang, Y., Dey, S. & Matsunami, H.|date=2014|title=Calreticulin: Roles in cell-surface protein expression|url=https://doi.org/10.3390/membranes4030630|journal=Membranes (Basel)|volume=4|pages=630-641}}</ref> Iako je kalretikulin protein koji obavlja tako važnu ulogu ona i dalje nije dovoljno detaljno istražena.

=== Regulacija homeostaze Ca2+ ===
Zbog brojnih šaperona koji vežu kalcijeve ione i time povećavaju kapacitet pohrane, luminalna koncentracija Ca2+ u ER-u tri je puta veća od koncentracije Ca2+ u citosolu. Deplecija Ca2+ u ER-u rezultirala bi inhibicijom funkcije šaperona, pogrješnim smatanjem proteina, narušavanjem interakcija kalretikulina s drugim šaperonima koje su Ca2+ ovisne, stabilnost šaperona itd.<ref name=":0" />

Također, prekomjerna ekspresija kalretikulina ima velik efekt na unutarstanično pohranjen Ca2+ zbog povećanog vezanja kalcija na regije visokog kapaciteta.<ref name=":0" />

Kalretikulin djeluje kao blokator SERCA proteina te tako smanjuje unos Ca2+ u ER, a njegova deplecija pokazuje smanjeno otpuštanje Ca2+ iz ER-a putem InsP3 proteina.<ref name=":0" />

== Kalretikulin i rak ==
Mutacije koje nastaju spontano ili inducirano, mogu dovesti do narušavanja stanične homeostaze i ugrožavanja imunosnog nazora što u konačnici može rezultirati stvaranjem raka. Insercije ili delecije, na C-terminalom dijelu 9. eksona kalretikulina, uzrokuju promjenu naboja amino kiselina iz negativnog u pozitivni.<ref name=":1">{{Citiranje časopisa|last=Fucikova, J., Spisek, R., Kroemer, G. & Galluzzi, L.|date=2021|title=Calreticulin and cancer|url=https://doi.org/10.1038/s41422-020-0383-9|journal=Cell Research|volume=31|pages=5-16}}</ref>

Mutirani kalretikulin izlazi iz endoplazmatskog retikuluma i stvara komplekse sa trombopoetinskim receptorom, što posljedično rezultira njegovom dimerizacijom i aktivira signalnu kaskadu JAK2, MAPK i STAT. Prisutna je trombopoetin neovisna signalizacija koja dovodi do nekontrolirane klonalne ekspanzije hematopoetskih matičnih stanica i megakariocita. Terapeutski potencijal je vidljiv u upotrebi inbihitora JAK2 puta.<ref name=":1" />

== Izvori ==
{{Izvori}}

[[Kategorija:Bjelančevine]]

Kalretikulin - Povijest promjena

Suradnik10 u (test) 01:14, 4. ožujak 2026.